Toksyna botulinowa – zastosowanie we współczesnej terapii dermatologicznej

,




Toksyna botulinowa (BTX), znana głównie jako broń biologiczna, jest lekiem o coraz szerszych wskazaniach terapeutycznych. Jest ona produktem Gram-dodatnich, beztlenowych bakterii Clostridium botulinum. Preparat BTX jest używany w celach klinicznych od ponad 20 lat, a ostatnio rozszerza się krąg schorzeń, uzasadniających jej zastosowanie w dermatologii.
Mechanizm działania BTX polega na blokowaniu uwalniania acetylocholiny z presynaptycznych zakończeń płytki nerwowo-mięśniowej. Stosowana jest w leczeniu: nadmiernego pocenia dłoni i pach, w leczeniu zmarszczek. Podjęto również próbę jej zastosowania w zapobieganiu powstawania przerosłych blizn po zabiegach operacyjnych.
Dawki BTX stosowane w dermatologii wahają się od 20 do 200 jednostek botoksu, co zapewnia ogromny margines bezpieczeństwa pomiędzy dawką terapeutyczną, a toksyczną. W pracy przedstawiono także przeciwwskazania do stosowania oraz interakcje lekowe preparatu.
Wydaje się, ze wskazania do stosowania toksyny botulinowej będą obejmować coraz większy krąg schorzeń.


W związku z licznymi aktami bioterrorystycznymi, obserwowanymi na całym świecie w ciągu ostatniego roku, broń biologiczna stała się ponownie przedmiotem badań naukowych. Na liście wielu potencjalnych środków, które mogą być użyte w celach zagłady biologicznej znajduje się także toksyna botulinowa (BTX). Skupiając się na jej potencjalnie śmiercionośnym działaniu, należy jednak również pamiętać o leczniczych właściwościach tej substancji.
BTX jest używana w celach klinicznych od ponad 20 lat, a w dermatologii estetycznej od prawie 10 lat [1, 2].
Toksyna botulinowa, zwana też jadem kiełbasianym, jest produktem Gram-dodatnich, beztlenowych bakterii Clostridium botulinum. Dotychczas udało się wyizolować 7 różnych antygenowo typów BTX (BTX – A, B, C, D, E, F, G), przy czym system nerwowy człowieka jest wrażliwy na 5 z nich (BTX – A, B, E, F, G) [3]. Zastosowanie medyczne znalazł tylko typ A toksyny BTX, która w postaci aktywnej ma budowę dwułańcuchowego polipeptydu, zbudowanego z łańcuchów L oraz H połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi i niekowalentnymi. Poprzez łańcuch H toksyna łączy się ze specyficznym białkiem części presynaptycznej płytki nerwowo-mięśniowej – synaptogaminą. Następnie tworzy się endosom, w którym następuje rozpad wiązania dwusiarczkowego i łańcuch L, za pomocą kanału...


Pełna treść artykułu...